Recombinant SARS-CoV-2 RBD B.1.1.7 (HEK)-Biotin/50 µg

Antigène SARS-COV-2 biotinylé pour l'étude des réponses immunitaires spécifiques au virus

Le domaine de liaison aux récepteurs (RBD) se trouve en c-terminal dans les sous-unités S1 de la (s) protéine de pointe. La protéine S forme une structure homotrimérique à la surface du virus SARS-COV-2 et se lie au récepteur de l'enzyme 2 de conversion de l'angiotensine (ACE2) des cellules cibles. Des études récentes ont montré que la forme activée prédominante affiche un RBD tourné vers le haut dans un état accessible à l'ACE2 et il est connu que la liaison de RBD à ACE2 est un contributeur majeur pour l'interaction de la protéine S avec son récepteur cible. La souche mutante SARS-COV-2 B.1.1.7, également connue sous le nom de variante alpha ou variante de préoccupation (VOC-2012/01), a été détectée pour la première fois en novembre 2020 pendant la pandémie Covid-19 au Royaume-Uni et s'est rapidement propagée À l'échelle mondiale, en partie en raison de la transmissibilité accrue par rapport au type sauvage. La lignée B.1.1.7 (variante alpha) diffère de la séquence de type sauvage par 23 mutations d'acides aminés: 14 mutations non synonymes, 3 délétions et 6 mutations synonymes. L'une de ces mutations conduit à une substitution d'acides aminés (N501Y) dans le RBD de la lignée B.1.1.7 (variante alpha), qui contribue principalement à l'infectivité accrue de B.1.1.7 comme mutations dans le RBD affectent la reconnaissance des anticorps et l'efficacité de liaison ACE2. La mutation N501Y a également émergé indépendamment dans les variantes SARS-COV-2 dans la lignée B.1.351 (variante bêta) et la liaison P.1 (variante gamma). | La protéine SARS-COV-2 B.1.1.7 (HEK) couvre les acides aminés R319 à S591 de la protéine de pointes, contient la mutation N501y, ainsi qu'un plafond C-terminal et un avitag n-terminal.