Recombinant SARS-CoV-2 RBD B.1.351 (HEK)

Antigène du SRAS-CoV-2 pour l'étude des réponses immunitaires spécifiques au virus

Le domaine de liaison au récepteur (RBD) se situe à l'extrémité C-terminale des sous-unités S1 de la protéine spike (S). La protéine S forme une structure homotrimérique à la surface du virus SARS-CoV-2 et se lie au récepteur de l'enzyme de conversion de l'angiotensine 2 (ACE2) des cellules cibles. Des études récentes ont montré que la forme activée prédominante présente un RBD tourné vers le haut dans un état accessible à l'ACE2 et on sait que la liaison du RBD à l'ACE2 est un facteur majeur d'interaction de la protéine S avec son récepteur cible. La souche mutante B.1.351 du SRAS-CoV-2, également connue sous le nom de 501Y.V2 ou variante Beta, a été identifiée pour la première fois lors de la pandémie de Covid-19 dans la province du Cap oriental en Afrique du Sud en décembre 2020 et s'est rapidement répandue dans le monde entier, en partie en raison de sa transmissibilité accrue par rapport au type sauvage. La lignée B.1.351 (variante bêta) diffère de la séquence de type sauvage par 21 mutations d'acides aminés, dont trois substitutions d'acides aminés clés K417N, E484K et N501Y dans le RBD. La mutation N501Y est également apparue indépendamment dans les variantes du SRAS-CoV-2 de la lignée B.1.1.7 (variante Alpha) et de la lignée P.1 (variante Gamma). La lignée B.1.351 (variante Beta) aurait une infectivité plus élevée en raison de son affinité accrue pour le récepteur ACE2 et présente une sensibilité réduite aux anticorps neutralisants. La protéine SARS-CoV-2 RBD B.1.351 (HEK) couvre les acides aminés R319 à S591 de la protéine de pointe, contient les mutations N501Y, K417N et E484K, ainsi qu'un His-tag C-terminal et un AviTag™ N-terminal. Le RBD recombinant SARS-CoV-2 B.1.351 (HEK)-Biotine est spécifiquement biotinylé sur un seul site, préservant la fonctionnalité complète du RBD.