Recombinant SARS-CoV-2 RBD B.1.617.2 (HEK)-Biotin

Antigène du SRAS-CoV-2 biotinylé pour l'étude des réponses immunitaires spécifiques au virus

Le domaine de liaison au récepteur (RBD) se situe à l'extrémité C-terminale des sous-unités S1 de la protéine spike (S). La protéine S forme une structure homotrimérique à la surface du virus SARS-CoV-2 et se lie au récepteur de l'enzyme de conversion de l'angiotensine 2 (ACE2) des cellules cibles. Des études récentes ont montré que la forme activée prédominante présente un RBD tourné vers le haut dans un état accessible à l'ACE2 et on sait que la liaison du RBD à l'ACE2 est un facteur majeur d'interaction de la protéine S avec son récepteur cible. La souche mutante B.1.617.2 du SRAS-CoV-2, également connue sous le nom de variante Delta, a été identifiée pour la première fois lors de la pandémie de Covid-19 en Inde à la fin de 2020. En raison d'une transmissibilité accrue, elle s'est rapidement répandue dans le monde entier. La lignée B.1.617.2 diffère de la séquence de type sauvage par de multiples mutations d'acides aminés, dont deux substitutions d'acides aminés clés L452R et T478K dans le RBD. La mutation L452R est soupçonnée de conférer une affinité accrue du RBD pour le récepteur ACE2 et de diminuer la reconnaissance de la lignée B.1.617.2 par le système immunitaire. La protéine SARS-CoV-2 RBD B.1.617.2 (HEK) couvre les acides aminés R319 à S591 de la protéine de pointe et contient les mutations L452R et T478K, ainsi qu'un His-tag C-terminal et un AviTag N-terminal. La biotine de la protéine recombinante SARS-CoV-2 RBD B.1.617.2 (HEK) est spécifiquement biotinylée sur un seul site, préservant ainsi la fonctionnalité complète de la RBD.