Recombinant SARS-CoV-2 Spike-Prot B.1.1.7 (HEK)-Biotin

Antigène du SRAS-CoV-2 biotinylé pour l'étude des réponses immunitaires spécifiques au virus

La glycoprotéine (S) de l'épi du SRAS-CoV-2 assure la médiation de l'entrée du virus dans les cellules cibles par son interaction avec le récepteur de l'enzyme de conversion de l'angiotensine 2 (ACE2), initiant ainsi l'infection. Elle forme une structure homotrimérique à la surface du virus SRAS-CoV-2 et représente la principale cible des agents diagnostiques et thérapeutiques. L'ectodomaine de la glycoprotéine S comprend la sous-unité S1 N-terminale, y compris le domaine de liaison au récepteur (RBD) et la sous-unité S2 C-terminale. L'ectodomaine s'étend de aa12 à aa1213, suivi d'une hélice transmembranaire commençant à aa1214-aa1234. L'extrémité C-terminale de la protéine native est formée par un domaine cytoplasmique s'étendant de aa1235-aa1273. La souche mutante B.1.1.7 du SRAS-CoV-2, également appelée variante Alpha ou variante préoccupante (VOC 202012/01), a été identifiée pour la première fois au Royaume-Uni en septembre 2020. En raison d'une transmissibilité accrue, elle s'est rapidement répandue dans le monde entier. La lignée B.1.1.7 (variante Alpha) diffère de la séquence de type sauvage par 23 mutations d'acides aminés : 14 mutations non synonymes, 3 délétions et 6 mutations synonymes. L'une de ces mutations entraîne une substitution d'acides aminés (N501Y) dans le RBD de la lignée B.1.1.7 (variant Alpha), qui contribue principalement à l'infectivité accrue de B.1.1.7, car les mutations dans le RBD affectent la reconnaissance des anticorps et l'efficacité de la liaison à l'ACE2. La mutation N501Y est également apparue indépendamment dans les variants du SRAS-CoV-2 de la lignée B.1.351 (variante Beta) et de la lignée P.1 (variante Gamma). La protéine recombinante SARS-CoV-2 Spike-Prot B.1.1.7 (HEK) couvre l'ectodomaine de la protéine de surface virale, y compris les acides aminés V16 à K1211. Elle a été modifiée pour contenir les substitutions de proline stabilisantes en position K986P et V987P. La séquence native du site de clivage de Furin (RRAR aux résidus 682-685) a été substituée par GSAS pour augmenter encore la stabilité de la protéine recombinante. | En outre, la protéine SARS-CoV-2 Spike-Prot B.1.1.7 (HEK) contient les délétions d'acides aminés Δ69, Δ70 et Δ144, ainsi que les substitutions d'acides aminés N501Y, A570D, D614G, P681H, T716I, S982A et D1118H. La protéine est prolongée à son extrémité C-terminale par un His-tag et un AviTag™. La protéine recombinante SARS-CoV-2 Spike-Prot B.1.1.7 (HEK)-Biotine est spécifiquement biotinylée en un seul site, préservant ainsi la pleine fonctionnalité de la protéine.